主管药师考试辅导：酶促反应动力学

酶促反应动力学研究酶促反应速率及其影响因素。

包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。

(一)底物浓度对反应速度的影响

米-曼氏方程：

1.Km米氏常数概念：Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的性质、酶所催化的底物的种类有关，与酶浓度无关。各种同工酶的Km值也不同。

2.意义

①表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。

②限速酶催化的限速反应的Km值在该连续反应中最大。

③米氏常数即为反应速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度。米氏常数的单位为mol/L。

A型题：

关于Km值的意义，错误的是(　)

A.Km是酶的特性常数

B.Km值与酶的结构有关

C.Km值与酶所催化的底物有关

D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度

E.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度

『正确答案』D

『答案解析』Km值的物理意义是：Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

(二)温度对反应速度的影响

1.酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为最适温度。

2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37℃左右。

 

(三)pH对反应速度的影响

1.酶的最适pH：在某一pH值时，酶的各种基团处于最佳电离状态，酶的催化效率最高，此时的pH值称最适pH。

2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适pH接近中性。

(四)抑制剂对反应速度的影响

抑制剂：能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。

根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可逆性抑制。

1.可逆性抑制

(1)定义：这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除，由它引起的抑制作用称可逆抑制作用。

(2)分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

(3)竞争性抑制

①定义：I与S结构相似，与S竞争结合E的同一部位。

②特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。

③酶促反应Vmax不变，Km值增大。

例,磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

2.不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活，不能用透析超滤等简单方法消除。

(五)酶浓度对反应速度的影响

当[S]>>[E]，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。