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2020初级药士考试《基础知识生物化学》知识点讲义:酶

来源:考试网    2019-06-27   【

  考试大纲及考分预测

  酶的概念

  酶的活性中心

  同工酶

  酶促反应动力学

  一、酶的分子结构与功能

  (一)酶的概念:酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。

  (二)酶的分子组成

  (1)单纯酶:仅由氨基酸残基构成。

  (2)结合酶:由蛋白质和非蛋白质组成,全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物(维生素或维生素类物质)和金属离子 。

  ①辅酶:与酶蛋白以非共价键 疏松结合,可用透析等简单方法分离;

  ②辅基:与酶蛋白以共价键 牢固结合,不能用透析等简单方法分离。主要作用:参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。

  (三)酶的催化作用

  酶的活性中心:指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

  1.活性中心内的必需基团:它包含两个基团(结合基团和催化基团),其特点是与催化作用直接相关,是酶发挥催化作用的关键部位。

  2.活性中心外的必需基团:在活性中心外的区域,还有一些不与底物直接作用的必需基团,这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

  (四)酶原与酶原激活

  酶原与酶原激活 在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下,转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

  酶原激活意义 如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活,一方面防止了自身消化,起到保护作用;另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。

  (五)同工酶

  1.概念:是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

  2.举例:乳酸脱氢酶(LDH1~LDH5共5种同工酶)心、肾以LDH1为主;肺以LDH3和LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是

  LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。

  二、酶促反应的特点

  酶不仅催化体内化学反应,而且在体外也能发挥催化作用。

  1.有效地降低反应的活化能(台阶),具有极高的催化能力。

  2.高度的特异性(专一性)。

  3.可调节性(这是与无机催化反应的不同点)。

  4.不稳定性。

  三、影响酶促反应速度的因素

  (一)酶浓度

  在一定温度、pH条件下,当底物浓度》酶浓度时,酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。

  (二)底物浓度

  在一定温度、pH条件下,酶浓度一定时,酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。

  (三)温度

  酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度,酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。

  (四)pH

  酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值,酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7,但也有例外,如胃蛋白质酶的最适pH为1.8;肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。

  四、抑制剂与激活剂

  1.不可逆性抑制:以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合,使酶失活(有机磷农药)

  2.可逆性抑制:非共价键结合

 

定义

Vmax

Km

①竞争性抑制(磺胺抗菌素)

抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心

不变

变大

②反竞争性抑制

抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.

减小

减小

③非竞争性抑制

抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性

减小

不变

  口诀:竞K大,非V小,反竞K,V都变小。

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