2020初级药士考试《基础知识生物化学》知识点讲义：蛋白质结构和功能

蛋白质结构和功能

　　一、氨基酸与多肽

　　(一)蛋白质的元素组成及特点

　　蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定 。

　　(二)蛋白质的基本结构

　　蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸(甘氨酸除外，其无D、L之分 )

　　(三)氨基酸的分类(这部分初级药士教材内容太老旧，老师是按照最新版生物化学教材讲解)

　　非极性脂肪族氨基酸6(普亮亮携饼干)

　　脯氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸

　　极性中性氨基酸6(苏甲天施半谷 )

　　苏氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、丝氨酸、半胱氨酸、谷氨酰胺

　　含芳香族氨基酸3

　　苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸

　　酸性氨基酸 2

　　碱性氨基酸 3

　　记忆方法：

　　冬天(天冬氨酸)的谷(谷氨酸)子是酸的，

　　捡(碱性氨基酸 )来(赖氨酸)精(精氨酸)读(组氨酸)。

　　(四)肽键和肽链

　　1.肽键：

　　概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

　　肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。

　　2.肽链：

　　有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。(寡肽和多肽)

　　二、蛋白质的结构

　　(一)蛋白质的一级结构

　　1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序 。(一条线)

　　2.主要的化学键：肽键 。

　　3.意义：一级结构非空间结构 ，但它决定着蛋白质空间结构 。

　　(二)蛋白质的二级结构

　　1.定义：某一段肽链的局部空间结构。(弹簧)

　　2.主要的化学键：氢键 。

　　3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋 、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。

　　α-螺旋特点：

　　①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距 。

　　②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定 。

　　③α-螺旋为右手螺旋 ，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。

　　(三)蛋白质的三级结构

　　概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构 。(整条肽)

　　主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键 、范德华力等。

　　(四)蛋白质的四级结构

　　概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布 。(多条链)

　　主要化学键：氢键，疏水键和离子键。

　　成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。

　　三、蛋白质结构与功能的关系

　　(一)蛋白质一级结构与功能的关系

　　空间结构决定着蛋白质的生物学功能 ，蛋白水解酶可破坏一级结构

　　β亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血 。称分子病。

　　(二)蛋白质高级结构与功能的关系

　　蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α螺旋变为β折叠就会患疯牛病。

　　四、蛋白质的理化性质

　　(一)蛋白质的变性

　　1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

　　2.本质：破坏非共价键和二硫键 ，不改变蛋白质的一级结构。

　　3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。

　　4.特点：

　　(1)化学性质改变：生物活性的丧失 。

　　(2)物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。

　　(二)两性电离

　　(三)蛋白质的亲水胶体性质

　　(四)蛋白质的紫外吸收

　　很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。

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